Сравнительный биохимический анализ сортов сои, включая генетически модифицированные

Нинэль Ефимовна Павловская, Ирина Николаевна Гагарина, Ирина Юрьевна Солохина, Алексей В. Лушников, Екатенрина Вячеславовна Костромичева, Ирина Алексеевна Гнеушева

Аннотация


Продукты, содержащие генно-инженерные трансформации, или генно-модифицированные организмы, входят в перечень рисков для здоровья человека. Для того чтобы оценить риск использования генетически трансформированных сортов и линий сельскохозяйственных растений, необходимо глубокое изучение их физиологических и биохимических особенностей, что предполагает сравнительные исследования с нетрансформированными объектами. Приведены данные по содержанию белка в семенах 15 отечественных и зарубежных сортов сои, включая генно-модифицированные. Дана характеристика антипитательных (антиалиментарных) компонентов, снижающих пищевую ценность продукции, в состав которых входят ингибиторы протеиназ и лектины. Изучена активность фермента ацетилхолинэстеразы, влияющего на проницаемость клеточных мембран для ионов калия и натрия, а также на мембранный потенциал и активность АТФ-азы — фермента, отвечающего за энергетический обмен клеток и работу ионных насосов мембран. Содержание белка у сои колеблется в довольно широких пределах — от 34 до 43 %. В среднем оно составляло 40 %. У генно-модифицированных сортов содержание белка составляло от 35,8 до 43,7 %; у отечественных сортов — от 38,8 до 42,7 %, у зарубежных — от 34,8 до 42,0 %. Установлено, что в генетически модифицированной сое отсутствуют статистически достоверные различия по содержанию и полиморфизму белка. Активность АТФ-азы в семенах не зависит от генных трансформаций. Сорта сои с генными трансформациями имеют значительно меньшую активность ацетилхолинэстеразы, чем обычные. Выявленная высокая активность антинутриентов в генно-модифицированных семенах сои дает основание использовать этот показатель как маркер генных модификаций и контролировать пищевую безопасность.

Ключевые слова


Glycine max; генно-модифицированная соя; белок; ацетилхолинэстераза; АТФ-аза; ингибиторы протеиназ; лектины

Полный текст:

PDF

Литература


Кузнецов В. В. Источники научной неопределенности при оценке риска коммерческого использования генетически модифицированных организмов и продуктов их переработки / 2-й Всерос. симп. «Физиология трансгенного растения и проблемы биобезопасности». — М., 2007. С. 53 – 54.

Викторов А. Г. Тенденции развития глобального рынка трансгенных растений и проблемы экологической безопасности / Физиол. растений. 2016. Т. 63. № 1. С. 44 – 51.

Лебедев В. Г., Азарова А. Б., Шестибратов К. А., Деменко В. И. Проявление сомаклональной изменчивости у микроразмноженных и трансгенных растений / Изв. ТСХА. 2012. № 1. С. 153 – 163.

Brodzik R., Koprowski H., Yusibov V., Sirko A. Production of urease from Helicobacter pylori in transgenic tobacco plants / Cell Mol. Biol. Lett. 2000. V. 5. P. 357 – 366.

Lemaux P. G. Genetically engineered plants and foods: A scientist’s analysis of the issues. Part I / Annu. Rev. Plant Biol. 2008. V. 59. P. 771 – 812.

Panchina A. Y., Tuzhikov A. I. Published GMO studies find no evidence of harm when corrected for multiple comparisons / J. Crit. Rev. Biotechnol. 2017. V. 37. P. 213 – 217.

Novak W. K., Haslberger A. G. Substantial equivalence of antinutrients and inherent plant toxins in genetically modified novel foods / Food Chem. Toxicol. 2000. V. 38. P. 473 – 483.

Aumaitre A., Aulrich K., Chesson A., et al. New feeds from genetically modified plants: Substantial equivalence, nutritional equivalence, digestibility, and safety for animals and the food chain / Livestock Prod. Sci. 2002. V. 74. P. 223 – 238.

Aulrich K., Böhme H., Daenicke R., et al. Genetically modified feeds in animal nutrition 1st communication: Bacillus thuringiensis (Bt) corn in poultry, pig, and ruminant nutrition / Arch. Anim. Nutrit. 2001. V. 54. P. 183 – 195.

Francki M. G., Hayton S., Gummer J., Rawlinson C. Metabolomic profiling and genomic analysis of wheat aneuploid lines to identify genes controlling biochemical pathways in mature grain / Plant Biotechnol. 2016. V. 14. Issue 2. P. 649 – 660.

Clarke J. D., Danny C. A., Ward D P., et al. Assessment of genetically modified soybean in relation to natural variation in the soybean seed metabolome / Sci. Rep. Res. Triangle Park. USA. 2013. V. 3. No. 3082. P. 1 – 6.

МУК 4.2.2304–07. Методические указания Роспотребнадзора «Методы идентификации и количественного определения генно-инженерно-модифицированных организмов растительного происхождения». 2007. С. 7.

Ермаков А. И., Арасимович В. В., Смирнова-Иконникова М. И. и др. Методы биохимического исследования растений. — Л.: Колос, 1972. С. 137.

Выскребенцева Э. И., Борисова Н. Н. Распределение лектиновой активности в митохондриях корнеплода сахарной свеклы: лектиновая активность мембран и матрикса митохондрий корнеплода сахарной свеклы / Физиол. раст. 1996. Т. 43. № 4. С. 527 – 532.

Биссвангер Х. Практическая энзимология. — М.: Бином. Лаборатория знаний, 2010. С. 44.

Hilder V. A., Boulter D. Genetic engineering of crop plants for insect resistance — A critical review / Crop Prot. 1999. V. 18. P. 177 – 191.

Carlini C. R., Grossi M. F. Plant toxic proteins with insecticidal properties. A review on their potentialities as bioinsecticides / Toxicon. 2002. V. 40. Issue 11. P. 1515 – 1539.

Brozynska M., Furtado A., Robert J. H. Genomics of crop wild relatives: expanding the gene pool for crop improvement / Plant Biotechnol. 2015. V. 14. Issue 4. P. 1070 – 1085.

Saji H., Nakajima N., Aono M., et al. Monitoring the escape of transgenic oilseed rape around Japanese ports and roadsides / Environ. Biosafety Res. 2005. V. 4. P. 217 – 222.

Aub J. C., Sanford B. H., Cote M. N. Studies on reactivity of tumor and normal cells to a wheat germ agglutinin / Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1965. V. 54. No. 2. P. 396 – 399.

Newell-McGloughlin M. Nutritionally improved agricultural crops / Plant Physiol. 2008. V. 147(3). P. 939 – 953.

Рощина В. В. Нейротрансмиттеры в растениях / Наука в России. 2004. № 1. С. 19 – 21.

Болдырев А. А. Роль Na/K-насоса в возбудимых тканях (обзор) / Журн. Сибирского федерал. унив. 2008. Т. 1. С. 206 – 225.

Опритов В. А. H+-АТФ-аза плазматической мембраны — основная электрогенная система высших растений / Сорос. образов. журн. 2000. Т 6. № 3. С. 28 – 30.

Clausen T. The Na+,K+ pump in skeletal muscle: quantification, regulation and functional significance / Acta Physiol. Scand. 1996. V. 156. P. 227 – 235.

Schuler T. H., Poppy G. M., Kerry B. R., Denholm I. Insect-resistant transgenic plants / Trends. Biotechnol. 1998. V. 16. No. 4. P. 168 – 175.

Aub J. C, Sanford B. H, Wang L. H. Reactions of normal and leukemic cell surfaces to a wheat germ agglutinin / Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1965. V. 54. No. 2. P. 400 – 402.

Orlandi P. A, Lampel K. A, South P. K, et al. Analysis of flour and food samples for cry 9C from bioengineered corn / J. Food Prot. 2002 V. 65. No. 2. P. 426 – 431.

Follmer C., Barcellos G. B, Zingali R. B., et al. Canatoxin, a toxic protein from jack beans (Canavalia ensiformis), is a variant form of urease (EC 3.5.1.5): Biological effects of urease independent of its ureolytic activity / Biochem J. 2001 V. 360. Part 1. P. 217 – 224.




DOI: https://doi.org/10.30906/1999-5636-2018-10-3-10

Ссылки

  • На текущий момент ссылки отсутствуют.


Наши партнеры:



  

 

Подписаться на наши издания Вы можете через почтовые каталоги агентства «Роспечать» и Объединенный каталог «Пресса России»а также на сайтах агентств «УП Урал Пресс», «Информнаука»«Прессинформ» и «Профиздат».

© Издательский дом «Фолиум», 1998–2022